{"id":21995,"date":"2025-04-02T19:59:46","date_gmt":"2025-04-02T17:59:46","guid":{"rendered":"https:\/\/retina.ch\/?post_type=ratgeber&p=21995"},"modified":"2025-04-30T20:00:58","modified_gmt":"2025-04-30T18:00:58","slug":"wenn-die-mullabfuhr-in-der-zelle-versagt-wichtig-fur-retinitis-pigmentosa-aber-auch-fur-krebs","status":"publish","type":"ratgeber","link":"https:\/\/retina.ch\/it\/consiglieri\/wenn-die-mullabfuhr-in-der-zelle-versagt-wichtig-fur-retinitis-pigmentosa-aber-auch-fur-krebs\/","title":{"rendered":"Wenn die \u00abM\u00fcllabfuhr\u00bb in der Zelle versagt: wichtig f\u00fcr Retinitis pigmentosa, aber auch f\u00fcr Krebs"},"content":{"rendered":"\n

Ein internationales Forscherteam hat einen Mechanismus identifiziert, der f\u00fcr das \u00abSpleissen\u00bb von Ribonukleins\u00e4ure (RNA) von Bedeutung ist. Die Arbeiten k\u00f6nnen erkl\u00e4ren, wie bestimmte Mutationen zur Netzhaut-Erkrankung Retinitis pigmentosa f\u00fchren. Sie erm\u00f6glichen unter Umst\u00e4nden aber auch neue diagnostische Tests und Therapien f\u00fcr Parkinson und Alzheimer sowie bestimmte Krebsarten.<\/strong>

Das menschliche Erbgut besteht aus rund 20\u2019000 Genen. Dennoch k\u00f6nnten unsere Zellen damit mehrere hunderttausend verschiedene Proteine produzieren, und verantwortlich daf\u00fcr sei das sogenannte Splicing bzw. das \u00abSpleissen\u00bb\u00bb, erkl\u00e4rt Prof. Ivan \u0110iki\u0107 vom Institut f\u00fcr Biochemie II der Goethe-Universit\u00e4t Frankfurt. Unter seiner Federf\u00fchrung ist eine internationale Studie im Gange, welche die Mechanismen des Spleissens genauer untersucht.

\u00abSplicing\u00bb kommt vom englischen Verb \u00abto splice\u00bb; auf Deutsch \u00abmiteinander verbinden\u00bb oder \u00abzusammenkleben\u00bb \u2013 doch was bedeutet es genau im Zusammenhang mit der Bildung von Proteinen?<\/p>\n\n\n\n

Hierzu muss zun\u00e4chst gekl\u00e4rt werden, was Proteine (auch Eiweisse genannt) sind: Es handelt sich um lebenswichtige Makron\u00e4hrstoffe mit vielf\u00e4ltigen Funktionen im K\u00f6rper. Sie sind Bausteine f\u00fcr Zellen und Gewebe, Enzyme, Hormone und Antik\u00f6rper und spielen auch eine wichtige Rolle beim Muskelaufbau, der Reparatur von Gewebe, der Signal\u00fcbertragung und der Immunabwehr.<\/p>\n\n\n\n

Splicing ist wie eine Abschrift, aus der einige Passagen herauskopiert werden<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Was passiert nun, wenn eine Zelle ein spezifisches Protein ben\u00f6tigt? Im Zellkern findet eine Art Abschrift des Gens statt, das als Grundlage f\u00fcr die Bildung des betreffenden Proteins fungiert. Diese Kopie erf\u00e4hrt anschliessend im Prozess des Splicings eine Modifizierung: Je nachdem, welches spezifische Protein ben\u00f6tigt wird, erfolgt ein Herausschneiden bestimmter \u00abPassagen\u00bb aus der jeweiligen Gen-Abschrift. Anschliessend entstehen durch den Prozess der Neuverkn\u00fcpfung ganz unterschiedliche Proteine.<\/p>\n\n\n\n

Eben dieser Prozess wird \u00abRibonukleins\u00e4uren-Spleissen\u00bb genannt, wobei die Ribonukleins\u00e4ure (kurz RNA) als kurzfristiger Tr\u00e4ger der jeweiligen genetischen Information fungiert. Das \u00abInstrument\u00bb wiederum, mit welchem das Spleissen vollzogen wird, nennt sich \u00abSpleissosom\u00bb und ist ein Gebilde aus RNA und speziell f\u00fcr diese Funktion entstandenen Proteinen.<\/p>\n\n\n\n

Auch Krebszellen m\u00fcssen spleissen<\/strong>

Das Splicing ist extrem wichtig f\u00fcr das Leben der Zelle. \u00abDas Spleissosom besteht aus verschiedenen Komponenten, welche die Produktion von funktionalen Proteinen sicherstellen, die das zellul\u00e4re Leben kontrollieren\u00bb, erkl\u00e4rt \u0110iki\u0107. \u00abWird dieser Komplex bei seiner Arbeit beeintr\u00e4chtigt, f\u00fchrt das zum Tod der betroffenen Zelle. Daher gelten entsprechende Hemmstoffe unter anderem als m\u00f6gliche Medikamente gegen Krebs.\u00bb<\/p>\n\n\n\n

Das heisst, auch Krebszellen wenden das Splicing an, und k\u00f6nnten daher durch eine Behinderung des Spleissens untergehen. Das Problem dabei ist: Eine komplette Blockade des jeweiligen Spleissosoms setzt auch Zellen ausser Gefecht, die v\u00f6llig gesund sind. Die bisher von der Forschung identifizierten und untersuchten Wirkstoffe zur Hemmung des Spleissosoms haben daher massive Nebenwirkungen.

Forscher entdecken einen sanfteren, indirekten Splicing-Hemmer<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Die internationale Studie unter Federf\u00fchrung der Goethe-Universit\u00e4t hat nun einen Mechanismus identifiziert, der auf subtilere Art und Weise in den Spleiss-Vorgang eingreift. Er betrifft einen Teil des Spleissosoms, der aus drei Bausteinen besteht und als \u00abU4\/U6.U5\u00bb-Komplex bezeichnet wird.<\/p>\n\n\n\n

\u00abWir wussten, dass bei einer bestimmten Augenkrankheit \u2013 der Retinitis pigmentosa \u2013 Teile dieser Bausteine mutiert und dadurch ver\u00e4ndert sind\u00bb, erkl\u00e4rt Dr. Cristian Prieto-Garcia vom Institut f\u00fcr Biochemie II, der Erstautor der Studie. \u00abWir wussten aber nicht, welche Folgen diese Mutationen genau haben.\u00bb

In Experimenten mit Zebrafischen konnten die Forschenden diese Wissensl\u00fccke nun schliessen. Demnach werden die einzelnen Bausteine U4, U5 und U6 normalerweise durch ein Protein namens USP39 zu einem einzigen Gebilde gemacht und stabilisiert.<\/p>\n\n\n\n

Mutationen in diesen drei Bausteinen oder das Fehlen von USP 39 verhindern ihr Zusammengehen. Dies wiederum f\u00fchrt dazu, dass das Spleissosom seine Aufgaben nicht mehr so genau wie zuvor erledigt.<\/p>\n\n\n\n

Zellen sterben, weil die \u00abM\u00fcllabfuhr\u00bb nicht mehr funktioniert<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Auf welche Art arbeitet das Spleissosom unter Umst\u00e4nden unpr\u00e4zis? Normalerweise sorgt das \u00abU4\/U6.U5\u00bb-Gebilde daf\u00fcr, dass direkt nach dem Auseinanderschneiden der Gen-Abschrift die Schnittkanten der einzelnen St\u00fccke sehr schnell mit dem dazu passenden Gegenst\u00fcck verbunden werden. Wenn nun das Protein USP39 fehlt (oder die Bausteine \u00abU4\/U6.U5\u00bb mutiert sind), erfolgt diese Neuverkn\u00fcpfung sehr viel langsamer.

\u00abDadurch steigt die Wahrscheinlichkeit, dass es zu falschen Verkn\u00fcpfungen kommt, wie wir in Computersimulationen zeigen konnten\u00bb, erl\u00e4utert Prieto-Garcia. So entstehen fehlerhaft redigierte Abschriften, auf deren Basis die Zelle dann schlecht oder falsch funktionierende Proteine herstellt.<\/p>\n\n\n\n

Diese sammeln sich im Innern der Zelle an und verklumpen schliesslich. Allerdings verf\u00fcgen die Zellen \u00fcber eine Art \u00abM\u00fcllabfuhr\u00bb, mit deren Hilfe sie fehlerhafte Molek\u00fcle entsorgen k\u00f6nnen. Dieser Schutzmechanismus wurde in Zellen aktiviert, wenn das Protein USP39 fehlte. Jedoch war nach einiger Zeit die \u00abM\u00fcllabfuhr\u00bb von den Verklumpungen \u00fcberfordert \u2013 und die betroffenen Zellen in der Zebrafisch-Netzhaut starben ab.

Eine Entdeckung, die \u00fcberrascht<\/strong>

\u00abDie Entdeckung dieses Mechanismus hat uns selbst \u00fcberrascht\u00bb, betont \u0110iki\u0107. Er vermutet, dass der Mechanismus auch beim Menschen erkl\u00e4re, warum die Netzhautzellen bei Retinitis pigmentosa zu Grunde gehen. Diese fehlerhaften Verkn\u00fcpfungen d\u00fcrften dar\u00fcber hinaus auch bei der Entstehung von neurodegenerativen Erkrankungen, beispielsweise bei Alzheimer oder Parkinson, relevant sein.<\/p>\n\n\n\n

Andererseits k\u00f6nnten sich laut \u0110iki\u0107 aus diesem Mechanismus auch neue Behandlungsans\u00e4tze f\u00fcr Krebsarten ergeben, die in hohem Masse von einer korrekten Funktion ihres Spleissosoms abh\u00e4ngig sind. So produzieren manche besonders aggressive Tumore grosse Mengen des Proteins USP39 und verwandter Spleissfaktoren. Grund daf\u00fcr ist vermutlich ihre hohe Teilungsrate: Da sie daf\u00fcr st\u00e4ndig grosse Mengen an Proteinen herstellen, sind sie auf ein m\u00f6glichst exaktes Spleissing angewiesen. Und das USP39-Protein stellt eben diese Genauigkeit sicher.<\/p>\n\n\n\n

\u00abM\u00f6glicherweise w\u00fcrden sich diese Krebszellen selektiv abt\u00f6ten lassen, wenn man USP39 in ihnen blockiert\u00bb, sagt Wissenschaftler \u0110iki\u0107. \u00abGesunde Zellen mit ihrer weit niedrigeren Teilungsaktivit\u00e4t blieben dagegen verschont. Das ist ein Ansatz, den wir momentan untersuchen.\u00bb<\/p>\n\n\n\n

<\/div>\n\n\n\n

Zusammengestellt und redigiert von PJ unter Beizug folgender Quellen:<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Prieto-Garcia et al.<\/a>; Transgen.de<\/a>; Biermann-Medizin<\/a>; Goethe-Universit\u00e4t Frankfurt a.M.<\/a><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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